| Un trabajo de investigación internacional, codirigido por Mikel Valle del CIC BioGUNE de Vizcaya y en el que también participan José María Carazo y Roberto Melero del Centro Nacional de Biotecnología del Centro Superior de Investigaciones Científicas (CSIC) en Cantoblanco, aporta nuevos datos sobre la estructura de la proteína p53. Las conclusiones de la investigación se publican esta semana en la edición digital de "Proceedings of the National Academy of Sciences". Según explicó a Europa Press José María Carazo, " es uno de los primeros estudios que aportan información sobre el complejo tetramérico de la proteína p53", proteína es clave en el control del ciclo celular, de forma que muy a menudo se encuentra dañada en las células tumorales. Por eso se la ha llamado "el guardián del genoma". "La forma activa de p53 es el tetrámero, esto es, la nanomáquina macromolecular compuesta por cuatro p53. Ahora bien, el estudio estructural de esta nanomáquina se ha demostrado enormemente complejo, de forma que, hasta ahora, casi todo lo que se conoce es sobre una molécula de p53 o, para ser más precisos, de partes, fragmentos de p53", señala Carazo. La principal aportación del estudio es, precisamente, la información sobre la forma tetramérica que aporta, diferenciando, además, entre el estado "ligado" y "libre" de ADN. Las novedades que aporta a su campo de investigación son comenzar a conocer la estructura del complejo activo de p53. "En este momento el trabajo proporciona un contexto estructural en el que entender la función de la p53", explica el investigador. |
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