| Por vez primera, animales de laboratorio pudieron restablecerse de una enfermedad neurológica contagiosa producida por priones, del tipo de la enfermedad de la vaca loca o su forma humana, la nueva variante de Creutzfeldt-Jakob, informaron científicos británicos. Las investigaciones de estos científicos, de las que da cuenta el viernes la revista norteamericana Science, son esperanzadoras puesto que muestran que puede curarse, al menos en los ratones, este tipo de enfermedades hasta ahora mortales. En efecto, no existe ningún tratamiento curativo para estas enfermedades (Creutzfeldt-Jakob clásica y su nueva variante, la forma humana de la enfermedad de la vaca loca, el tembleque del cordero, la encefalitis crónica del ciervo, etc.), que dejan el cerebro con aspecto de esponja. Todas ellas se caracterizan por la transformación de una proteína prión naturalmente presente en el cerebro que adquiere una forma anormal. John Collinge y Giovanna Mallucci, del Instituto de Neurología de Londres, crearon por manipulación genética ratones cuyas neuronas carecían de priones normales, a fin de verificar si ello podía influir sobre el desarrollo de la enfermedad, que les fue inoculada. La disminución de priones normales en las neuronas de esos ratones modificados "impidió la progresión de la enfermedad y permitió a los roedores infectados una larga sobrevivencia", indicaron los científicos. En efecto, mientras el cerebro de los ratones se encontraba invadido por priones patológicos (que no estaban todavía en las neuronas), esa disminución se acompañó de una desaparición de las primeras lesiones espongiformes (agujeros), que se creían irreversibles, al tiempo que "prevenía la pérdida de neuronas y la progresión de la enfermedad clínica", según los autores. Para lograr este resultado, los científicos neutralizaron la acción de una enzima de manera que sus efectos aparecieran solamente al cabo de 12 semanas de vida de los animales. Antes de esa edad, la proteína normal está presente en las neuronas de los ratones transgénicos. Poco después de su nacimiento, los científicos contaminaron (con una cepa de tembleque) a los ratones, lo que hizo que el prión anormal se propagara en el sistema nervioso central. Hacia las doce semanas de edad, los animales no manifestaban síntomas de la enfermedad, sus cerebros presentaban ya agujeros espongiformes, pero el prión patológico no se había infiltrado en las neuronas. Esta fase podría corresponder al comienzo de la enfermedad en el hombre, caracterizada por sutiles modificaciones intelectuales y motrices que no pueden notarse en los ratones. En ese momento interviene la modificación genética aportada por los científicos: el mecanismo de fabricación de la proteína normal en las neuronas es desconectado. Las neuronas no son afectadas, pese a que están rodeadas por priones neurotóxicos que se acumulan en las otras células del cerebro. Más de un año después (lo que es mucho proyectado a la vida humana) esos ratones "siguen viviendo normalmente", indica Science. En cambio, los ratones utilizados como control comparativo habían muerto todos tras ser contaminados. Los autores de la investigación sugieren que un intermediario tóxico durante la conversión de los priones dentro de las neuronas podría ser la causa final de las enfermedades de priones. "En el ámbito de la investigación terapéutica, esos trabajos sugieren que podríamos estar equivocándonos de objetivo y que sería necesario atacar la forma normal de la proteína prión, y no la anormal" para tratar de curar la enfermedad, explicó a la AFP el especialista francés Jean-Philippe Deslys. |
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